免疫球蛋白是免疫系统中的重要检测分子。在五大类免疫球蛋白当中，以µ重链为特征的免疫球蛋白M（IgM)抗体是最大的一类。该蛋白以B细胞膜结合单体与分泌五聚物的形式生成。IgM是人类胎儿发育到20周时产生的第一种免疫球蛋白。不同于为胎儿提供被动免疫的IgG抗体，IgM抗体分子较大，无法通过胎盘。该抗体同时也是感染期间最先做出响应的抗体。因其能与特异性抗原结合，而无需事先进行免疫，IgM抗体被称为"天然抗体"。尽管只是一种单纯的免疫状态，但这种反应能力极有可能源于其亲和力和多反应性。另外，IgM抗体也会在对抗感染时产生，称为“免疫IgM抗体”。这些抗体在一周左右产生，并在血清中持续存在5-8天。虽然IgG抗体一直是科研和治疗应用领域内占据主导地位的抗体类型，但人们的注意力正转向其他抗体类别，如IgM抗体，有其独特的特性和相应的优势。参见以下对比表。
图1：IgM五聚物和IgG单体的结构如上图所示。
| 特性 | IgM抗体 | IgG抗体 |
|---|---|---|
| 大小 | 970 kDa | 150 kDa |
| 免疫球蛋白结构 | 五聚物（B细胞受体单体） | 单体 |
| 存在位置 | 淋巴和血液 | 血液、淋巴，可通过胎盘 |
| 结合位点 | 10 | 2 |
| 免疫功能 |
|
|
在感染期间，由(B1a) B细胞所生成的多反应性IgM抗体来提供先天性免疫或“自然免疫”。 IgM抗体可直接中和病原体或清除新的抗原，从而快速识别并启动免疫反应。IgM抗体介导的免疫应答有三个组成部分，分别是补体（C1qR和Fcα/µR）激活、吞噬细胞募集和调理作用。目前的研究表明，生成IgM抗体的B1b B细胞会记忆某些特定的病原体，并支持独立于T细胞的免疫反应。IgM抗体还能够发挥对免疫系统的教育作用，将抗原转运到淋巴组织内并诱导淋巴组织生成记忆。
IgM类抗体能够识别多种致病性抗原，由于其对补体系统的超强激活作用，因此在细胞毒性和细胞溶解反应中具有高度活性。IgM抗体可用于抗体药物发现。IgM抗体可成为一种有吸引力的疗法，原因如下。
近年来科技的进步已使IgM抗体变得易于控制，进一步调整其效应功能，以满足上述治疗需求。将IgM抗体视为潜在的标准平台还需要满足若干要求，包括体外优化、重组生产和纯化。已利用噬菌体展示技术对IgM抗体可变链进行了体外操作，以优化IgM治疗性抗体候选物。抗体候选物在细胞培养中的重组产量已经得到提升，纯化方法也得到了优化。基于这些技术进步，我们可以打造出IgM治疗平台。
与所有其他形式的免疫球蛋白相反，IgM抗体不能很好地与蛋白质A或蛋白质G结合进行纯化。传统洗脱技术也会对该抗体造成不利影响。直到最近，IgM抗体的稳定性和狭窄的溶解范围一直是纯化技术的难题。IgM抗体的尺寸大小非常适合于尺寸排阻纯化，但抗体体积较大时会限制速度。IgM单克隆抗体纯化技术的进步依赖于它们通常带有高电荷，从而可以通过离子交换进行纯化。羟基磷灰石是一种天然形成的矿物质，可在生理pH条件下与IgM抗体结合，提供了另一种分离方法。
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